إنزيم جديد الرواية بالكامل ينقذ بكتيريا متحولة

صورة مجهرية ملونة إلكترونياً للمسح الإشعاعي من الإشريكية القولونية (E. القولونية ) ، نمت في الثقافة وتمسكت بزلة تغطية.تكبير / ملون المسح المجهر الإلكتروني من الإشريكية القولونية (E. القولونية) ، نمت في الثقافة والتمسك زلة الغطاء / فليكر

البروتينات هي سلاسل من الأحماض الأمينية ، ولكل رابط في السلسلة يمكن أن يحمل أي واحد من الأحماض الأمينية العشرين التي تعتمد عليها الحياة. اذا أنت كان لاختيار كل رابط عشوائيا ، وعدد من البروتينات الممكنة ينتهي الوصول إلى المستويات الفلكية بسرعة كبيرة.

إذن كيف تنتهي الحياة في تطور جينات جديدة تمامًا؟ واحد مختبر تم الإجابة على هذا السؤال من خلال صنع البروتينات الخاصة به من الصفر.

في عام 2016 ، اكتشف المختبر نفسه ذلك عشوائيًا جديدًا يمكن للبروتينات أداء الوظائف الأساسية. وتلك البروتينات الجديدة كانت جديدة حقا. تم إنشاؤها من قبل العلماء الذين صنعوا الأمينية تسلسل الحمض عشوائيا ومن ثم الاحتفاظ بأي مطوية في هياكل حلزونية مستقرة شائعة في البروتينات. هؤلاء ثم تم فحص البروتينات لمعرفة ما إذا كان أي منها يمكن أن ينقذ E. coli كانوا في عداد المفقودين الجين الضروري للبقاء.

نجحت ثلاثة بروتينات ، مما يدل على أنها تعوض لوظيفة الجين المفقودة. لكنهم لم يفعلوا ذلك من خلال العمل كمحفز (بمعنى أنها لم تكن إنزيمات).

في ورقة حديثة في علم الأحياء الكيميائية الطبيعة ، ومع ذلك ، فإن المختبر يفيد بأن بروتينًا جديدًا واحدًا كان بمثابة محفز.

اليك. coliused في هذه التجارب تفتقر إلى القدرة على استخدام الحديد المقدمة في وسطهم بسبب حذف الجين الذي يوفر عادة هذه الوظيفة. لذلك كانت التجارب بمثابة اختبار لمعرفة ما إذا كان البروتين يتم إنشاؤه عشوائيًا سيكون قادرا على تحفيز ردود الفعل مع الحديد. البروتينات الثلاثة التي اجتازت هذا الاختبار في عام 2016 ، ومع ذلك ، ببساطة تغيير الجينات النشاط بحيث أصبح الحديد المتاحة من خلال الآخر مسارات.

لتوليد الانزيم الحديث ، أخذ الباحثون واحدة من البروتينات التي أنقذت بالفعل متحولة. coliوتخضع لها إلى الطفرات العشوائية. هذا في النهاية أنتجت إنزيمًا لإطلاق الحديد. تماما مثل الانزيم الطبيعي ، هذا واحد الاصطناعية لديه تفضيل chiral لركيزة لها ، وهذا يعني أنه يمكن أن تعمل فقط مع شكل هيكلي واحد لل جزيء وليس صورتها المرآة.

لكن تشابهها مع الانزيم الأصلي ينتهي هناك تسلسل الأحماض الأمينية لهذا الإنزيم الصناعي لا يتحمل أي علاقة الانزيم البكتيري الذي يحل محله. هذا جعل معرفة كيف يعمل صعبة للغاية. عادة ما يتم ذلك عن طريق مقارنة البروتين في مسألة مماثلة لتلك من الأنواع الأخرى: من الواضح أن لا الخيار هنا. حاول الباحثون أيضا لبلورة ذلك ، والتي سوف تسمح لهم معرفة هيكلها ، ولكن لا صفقة.

لذلك بدأوا في تحور الأحماض الأمينية واحدا تلو الآخر لمعرفة أي الطفرات جعلت الانزيم غير نشط. هذا أخبرهم أن يجب أن يكون الحمض الأميني الأصلي الذي تم استبداله مهمًا. هذه كشفت طريقة خمسة الأحماض الأمينية التي تشمل موقع نشط على الأرجح. عندما البرمجيات التي تتوقع هياكل البروتين أعطيت تسلسل الحمض الأميني للبروتين وقال أن هذه خمسة يجب أن تكون قريبة من بعضها البعض ، فإنه يبصق بنية واحدة بدا على الأرجح.

ومثل تسلسل الأحماض الأمينية ، بدا الهيكل كذلك يختلف تماما عن الإنزيم الأصلي الذي وجده الباحثون أعتقد أن الانزيم يجب أن يعمل من خلال آلية جديدة تماما.

جعل العلماء هذا الانزيم لا يستخدم أي نوع من العقلاني تصميم أو استراتيجية ؛ كانوا مجرد الأدوات في جميع أنحاء مع الأمينية العشوائية تسلسل الحمض وجود البكتيريا تحديد ما إذا كان يمكنهم القيام بما هم يريدون. في حالة مفتعلة تماما من التقارب تطور ، قدم الباحثون بروتين لا يشارك أ تسلسل ، هيكل ، أو حتى آلية مع تطور واحد ضرب عليها ، لكنها تؤدي نفس الوظيفة. ألف مرة أبطأ من الطبيعية ، ولكن قد تتحسن إذا أعطيت مزيدا من الوقت ل تتطور.

البيولوجيا الكيميائية الطبيعية ، 2018. دوي: 10.1038 / NCHEMBIO.2550 (حول دويس).

Like this post? Please share to your friends:
Leave a Reply

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: